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  3. Fakultät für Biologie - Digitale Hochschulschriften der LMU - Teil 01/06 Podcast
  4. Biosynthese des Metallzentrums von [NiFe]-Hydrogenasen aus E. coli
In dieser Arbeit wurden drei Aspekte der Reifung der Hydrogenasen
in E. coli näher untersucht: 1. Eine Deletion im carAB-Locus führt
zum Verlust der Synthese aktiver Hydrogenasen in E. coli. Die
Aktivität kann wiederhergestellt werden, wenn der Stamm mit einem
carAB-tragenden Plasmid transformiert oder wenn er in Anwesenheit
von Citrullin angezogen wird. Da der carAB-Locus für das Enzym der
Carbamoylphosphat-Synthese kodiert und Citrullin in der Zelle in
Carbamoylphosphats umgewandelt werden kann, ist Carbamoylphosphat
die Ausgangssubstanz für die Synthese der Liganden des
Metallzentrums. Aufgrund seiner Struktur wurden
Reaktionsmechanismen postuliert, über die es in CN- und/oder
CO-Einheiten umgewandelt werden kann. 2. Dem HypF-Protein konnte
die biochemische Funktion einer Carbamoylphosphat-Phosphatase
zugeschrieben werden, zusätzlich besitzt es eine an die Anwesenheit
von Carbamoylphosphat gekoppelte ATP-hydrolysierenden Aktivität.
Die ATP-Hydrolyse durch HypF führt zur Bildung von AMP und PPi und
sie geht parallel mit der Ausbildung eines adenylierten
Reaktionsintermediats wie über die
Pyrophosphat-ATP-Austausch-Reaktion gezeigt wurde. Beim
adenylierten Intermediat handelt es sich aller Wahrscheinlichkeit
nach um Carbamoyl-Adenylat. Es wird postuliert, dass dieses
Substrat vom HypE-Protein zur Bildung des CN-Liganden durch einen
Wasserentzug über eine PurM-ähnliche Reaktion verwendet wird. Durch
spezifische Mutagenisierung konnten HypF-Varianten konstruiert
werden, die zur Bildung aktiver Hydrogenasen unfähig waren. Die
drei strukturell auffälligsten Motive des HypF-Proteins
(Acylphosphat-Phosphatase-, Zink-Finger- und
O-Carbamoyl-Transferase-Motiv) sind wichtig für die optimale
Reifung der Hydrogenasen. Diese in vivo Unfähigkeit der Mutanten
aktive Hydrogenasen zu synthetisieren geht mit dem Verlust der
Carbamoylphosphat-Phosphatase einher. 3. Die kristallographische
Analyse des HybD-Proteins als Beispiel einer spezifisch an der
Hydrogenasen-Reifung beteiligten Protease, zeigte die Anwesenheit
einer essentiellen Metallbindetasche, an deren Ausbildung Glu, Asp
und His beteiligt sind und die in einer Peptidbindungsfurche liegt.
Die Metalltasche fungiert spezifisch als Nickelerkennungsstelle in
der Prozessierung, da nur Nickel-enthaltendes Apo-Protein
prozessiert werden kann

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